Le radici della strutturistica molecolare

Quando i raggi-X attraversano un reticolo cristallino diffrangono, generando così dei pattern che possono essere impressi su una superficie come immagini fotografiche; queste, catturando il pattern originale, sono utilizzate per caratterizzare a ritroso alla struttura del cristallo.

Durante gli anni Trenta del Novecento, questo metodo è stato usato per mappare un sempre più grande numero di molecole complesse e da allora non ci siamo più fermati.

A quel tempo il Protein Data Bank, cioè un database internazionale condiviso online dedicato ai dati raccolti sulle strutture biomolecolari, ce lo si poteva rappresentare solo come un miraggio fantascientifico e le complesse strutture macromolecolari si riarrangiavano tridimensionalmente attraverso modelli non virtuali, fatti di colla e incastri.
A quell'epoca dovremmo immediatamente associare il nome di John Kendrew, il cui lavoro è una delle pietre fondanti su cui si regge la ricerca strutturistica odierna, senza la quale sarebbe del tutto inverosimile mettere sul campo prototipi di vaccini per un #virus mai sentito prima d'ora nel giro di pochi mesi.

Nel 1957, John Kendrew è passato alla storia come il primo uomo a determinare con successo la struttura atomica di una proteina attraverso i raggi x: la mioglobina, una proteina trasportatrice dell'ossigeno trovata nelle cellule muscolari. Kendrew ha condiviso nel 1962 il premio Nobel per la Chimica con Max Perutz "per i loro studi sulle strutture delle proteine globulari"¹.

Cover: Pattern di diffrazione a raggi-X del reticolo cristallino della principale proteasi di SARS-CoV-2, 3CLpro

Nell'immagine di testa potete osservare il pattern di diffrazione di una proteasi dell'attuale #coronavirus responsabile di Covid-19, della quale abbiamo parlato qui e, a seguire, in quest'altro articolo che sottolinea più la potenziale farmacologia che si basa su quella struttura.